LINFOCITO B E INMUNOGLOBULINAS
Los linfocitos B son células especializadas del sistema inmune.La principal función de los linfocitos B es el reconocimiento de moléculas extrañas al organismo, llamadas antígenos, y la producción de anticuerpos específicos para neutralizarlas.
Origen de los linfocitos B
Los linfocitos B se forman y maduran en la médula ósea. Durante este proceso los linfocitos B van adquiriendo diferentes moléculas en su membrana. El receptor de células B (BCR), molécula característica para los linfocitos B. Esta molécula está constituida por un fragmento común para todos los linfocitos B y otro distinto en cada linfocito. La porción variable es una inmunoglobulina, y hace que el BCR de cada linfocito sea único, permitiendo así el reconocimiento especifico de un número casi infinito de antígenos.
Después de su maduración, los linfocitos B se aglomeran en los ganglios linfáticos, el bazo y otros tejidos linfoides, donde entrarán en contacto con los antígenos para los que son específicos.
Proteína plasmática sintetizada por los linfocitos B maduros y las células plasmáticas, en respuesta a la estimulación por un antígeno, y que actúa como anticuerpo, para la defensa específica del organismo.
Las moléculas de inmunoglobulinas están constituidas por cadenas pesadas (H) y ligeras (L), unidas por puentes disulfuro.
Se subdividen en cinco clases, denominadas IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, y varias subclases, en función de la cadena pesada. Existen dos tipos de cadenas ligeras (kappa y lambda), que se encuentran en cada uno de los cinco tipos de inmunoglobulinas, aunque cada molécula individual solo dispone de una de ellas.
Las inmunoglobulinas pueden presentarse en forma monomérica en la membrana del linfocito B, comportándose como receptor para el antígeno, o pueden secretarse al medio extracelular, en cuyo caso se denominan anticuerpos. IgG, IgD e IgE se secretan siempre en forma monomérica, mientras que la IgM y la IgA se secretan en forma polimérica.
Inmunoglobulina G (IgG)
La inmunoglobulina G es la variedad más numerosa. Posee una cadena pesada gamma y se presenta en forma unimolecular o monomérica.
Inmunoglobulina M (IgM)
La inmunoglobulina M es un pentámero cuya cadena pesada es μ. Su peso molecular es alto, aproximadamente 900 000. La secuencia de aminoácidos de su cadena pesada es de 440 en su fracción Fc. Se encuentra predominantemente en el suero sanguíneo, representando un 10 a 12 % de las inmunoglobulinas. IgM posee un solo subtipo.
Inmunoglobulina A (IgA)
Le corresponde la cadena pesada tipo α, y representa el 15 % del total de inmunoglobulinas. IgA se encuentra tanto en sangre como en secreciones, incluso en la leche materna, presentando en forma de monómero o dímero. El peso molecular de esta inmunoglobulina es de 320 000 y presenta dos subtipos: IgA1 e IgA2.
Inmunoglobulina E (IgE)
La inmunoglobulina E está constituida por la cadena pesada tipo ε y es muy escasa en el suero, alrededor del 0,002 %.IgE tiene un peso molecular de 200 000 y está presente como monómero principalmente en el suero, moco nasal y saliva. También es frecuente encontrar esta inmunoglobulina dentro de los basófilos y mastocitos.
Inmunoglobulina D (IgD)
La variedad de cadena pesada δ corresponde a la inmunoglobulina D, que representa el 0,2 % del total de inmunoglobulinas. IgD posee un peso molecular de 180 000 y se encuentra estructurada en forma de monómero. Se encuentra relacionada con los linfocitos B, adherida en la superficie de estos. Sin embargo, la función de la IgD no es clara.
REFERENCIAS
http://www.misistemainmune.es/linfocitos-b-por-que-son-esenciales-para-nuestra-inmunidad/
REFERENCIAS
http://www.misistemainmune.es/linfocitos-b-por-que-son-esenciales-para-nuestra-inmunidad/
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